Milioane de reacții chimice au loc în celula oricărui organism viu. Fiecare dintre ele este de mare importanță, de aceea este important să menținem viteza proceselor biologice la un nivel ridicat. Aproape fiecare reacție este catalizată de propria sa enzimă. Ce sunt enzimele? Care este rolul lor în celulă?
Enzime. Definiție
Termenul de „enzimă” provine din latinescul fermentum – drojdie. Ele pot fi numite și enzime din grecescul en zyme - „în drojdie”.
Enzimele sunt substanțe biologic active, astfel încât orice reacție care are loc într-o celulă nu poate avea loc fără participarea lor. Aceste substanțe acționează ca catalizatori. Prin urmare, orice enzimă are două proprietăți principale:
1) Enzima accelerează reacția biochimică, dar nu este consumată.
2) Valoarea constantei de echilibru nu se modifică, ci doar accelerează atingerea acestei valori.
Enzimele accelerează reacțiile biochimice de o mie și, în unele cazuri, de un milion de ori. Aceasta înseamnă că, în absența aparatului enzimatic, toate procesele intracelulare se vor opri practic, iar celula în sine va muri. Prin urmare, rolul enzimelor ca substanțe biologic active este mare.
Varietatea de enzime permite reglarea versatilă a metabolismului celular. Multe enzime de diferite clase iau parte la orice cascadă de reacție. Catalizatorii biologici sunt foarte selectivi datorită conformației specifice a moleculei. Deoarece enzimele sunt în majoritatea cazurilor de natură proteică, ele sunt situate într-o structură terțiară sau cuaternară. Acest lucru se explică din nou prin specificitatea moleculei.
Funcțiile enzimelor în celulă
Sarcina principală a enzimei este de a accelera reacția corespunzătoare. Orice cascadă de procese, de la descompunerea peroxidului de hidrogen până la glicoliză, necesită prezența unui catalizator biologic.
Funcționarea corectă a enzimelor se realizează prin specificitate ridicată pentru un substrat specific. Aceasta înseamnă că un catalizator poate accelera doar o anumită reacție și nici o altă reacție, chiar foarte asemănătoare. În funcție de gradul de specificitate, se disting următoarele grupuri de enzime:
1) Enzime cu specificitate absolută, când este catalizată o singură reacție. De exemplu, colagenaza descompune colagenul, iar maltaza descompune maltoza.
2) Enzime cu specificitate relativă. Aceasta include substanțe care pot cataliza o anumită clasă de reacții, de exemplu, scindarea hidrolitică.
Lucrarea unui biocatalizator începe din momentul în care centrul său activ se atașează de substrat. În acest caz, ei vorbesc despre interacțiune complementară, cum ar fi un lacăt și cheie. Aici ne referim la coincidența completă a formei centrului activ cu substratul, ceea ce face posibilă accelerarea reacției.
Următoarea etapă este reacția în sine. Viteza acestuia crește datorită acțiunii unui complex enzimatic. În cele din urmă, obținem o enzimă care este asociată cu produșii de reacție.
Etapa finală este desprinderea produșilor de reacție din enzimă, după care centrul activ devine din nou liber pentru următoarea sarcină.
Schematic, activitatea enzimei în fiecare etapă poate fi scrisă după cum urmează:
1) S + E ——> SE
2) SE ——> SP
3) SP ——> S + P, unde S este substratul, E este enzima și P este produsul.
Clasificarea enzimelor
Un număr mare de enzime poate fi găsit în corpul uman. Toate cunoștințele despre funcțiile și funcționarea lor au fost sistematizate și, ca urmare, a apărut o singură clasificare, datorită căreia puteți determina cu ușurință pentru ce este destinat un anumit catalizator. Cele 6 clase principale de enzime sunt prezentate aici, precum și exemple ale unora dintre subgrupe.
- Oxidorreductaze.
Enzimele din această clasă catalizează reacțiile redox. Se disting în total 17 subgrupe. Oxidorreductazele au de obicei o parte neproteică, reprezentată de o vitamină sau hem.
Printre oxidoreductaze, se găsesc adesea următoarele subgrupe:
a) Dehidrogenazele. Biochimia enzimelor dehidrogenaze implică îndepărtarea atomilor de hidrogen și transferul lor pe alt substrat. Acest subgrup se găsește cel mai adesea în reacțiile de respirație și fotosinteză. Dehidrogenazele conțin în mod necesar o coenzimă sub formă de NAD/NADP sau flavoproteine FAD/FMN. Ionii metalici se găsesc adesea. Exemplele includ enzime cum ar fi citocrom reductază, piruvat dehidrogenaza, izocitrat dehidrogenaza, precum și multe enzime hepatice (lactat dehidrogenază, glutamat dehidrogenază etc.).
b) Oxidaze. O serie de enzime catalizează adăugarea de oxigen la hidrogen, drept urmare produsele de reacție pot fi apă sau peroxid de hidrogen (H 2 0, H 2 0 2). Exemple de enzime: citocrom oxidaza, tirozinaza.
c) Peroxidazele și catalazele sunt enzime care catalizează descompunerea H 2 O 2 în oxigen și apă.
d) Oxigenaze. Acești biocatalizatori accelerează adăugarea de oxigen la substrat. Dopaminhidroxilaza este un exemplu de astfel de enzime.
2. Transferaze.
Sarcina enzimelor din acest grup este de a transfera radicalii de la o substanță donatoare la o substanță primitoare.
a) Metiltransferaze. ADN-metiltransferazele sunt principalele enzime care controlează procesul de replicare a nucleotidelor și joacă un rol important în reglarea funcționării acizilor nucleici.
b) Aciltransferaze. Enzimele acestui subgrup transportă o grupare acil de la o moleculă la alta. Exemple de aciltransferaze: lecitin colesterol aciltransferaza (transferă o grupare funcțională de la un acid gras la colesterol), lizofosfatidilcolin aciltransferaza (transferă o grupare acil la lizofosfatidilcolină).
c) Aminotransferazele sunt enzime care sunt implicate în conversia aminoacizilor. Exemple de enzime: alanina aminotransferaza, care catalizează sinteza alaninei din piruvat și glutamat prin transfer de grupare amino.
d) Fosfotransferaze. Enzimele acestui subgrup catalizează adăugarea unei grupări fosfat. Un alt nume pentru fosfotransferaze, kinaze, este mult mai comun. Exemplele includ enzime precum hexokinaze și aspartat kinaze, care adaugă reziduuri de fosfor la hexoze (cel mai adesea glucoză) și, respectiv, acid aspartic.
3. Hidrolaze - o clasă de enzime care catalizează scindarea legăturilor dintr-o moleculă cu adăugarea ulterioară de apă. Substanțele care aparțin acestui grup sunt principalele enzime digestive.
a) Esterazele - rupe legăturile eterice. Un exemplu sunt lipazele, care descompun grăsimile.
b) Glicozidaze. Biochimia enzimelor din această serie constă în distrugerea legăturilor glicozidice ale polimerilor (polizaharide și oligozaharide). Exemple: amilază, zaharază, maltază.
c) Peptidazele sunt enzime care catalizează descompunerea proteinelor în aminoacizi. Peptidazele includ enzime cum ar fi pepsine, tripsina, chimotripsină și carboxipeptidaza.
d) Amidaze - scindează legăturile amidice. Exemple: arginază, urază, glutaminază etc. Multe enzime amidaze se găsesc în
4. Liazele sunt enzime care sunt similare ca funcție cu hidrolazele, dar scindarea legăturilor din molecule nu necesită apă. Enzimele din această clasă conțin întotdeauna o parte neproteică, de exemplu, sub formă de vitamine B1 sau B6.
a) Decarboxilază. Aceste enzime acționează asupra legăturii C-C. Exemplele includ glutamat decarboxilaza sau piruvat decarboxilaza.
b) Hidratazele și deshidratazele sunt enzime care catalizează reacția de scindare a legăturilor C-O.
c) Amidină liazele - distrug legăturile C-N. Exemplu: arginina succinat liaza.
d) P-O liaza. Astfel de enzime, de regulă, scindează o grupare fosfat dintr-o substanță substrat. Exemplu: adenilat ciclază.
Biochimia enzimelor se bazează pe structura lor
Abilitățile fiecărei enzime sunt determinate de structura sa individuală, unică. Orice enzimă este în primul rând o proteină, iar structura și gradul ei de pliere joacă un rol decisiv în determinarea funcției sale.
Fiecare biocatalizator se caracterizează prin prezența unui centru activ, care, la rândul său, este împărțit în mai multe zone funcționale independente:
1) Centrul catalitic este o regiune specială a proteinei prin care enzima se atașează de substrat. În funcție de conformația moleculei de proteină, centrul catalitic poate lua o varietate de forme, care trebuie să se potrivească cu substratul așa cum se potrivește un lacăt cu o cheie. Această structură complexă explică ceea ce se află în starea terțiară sau cuaternară.
2) Centru de adsorbție - acționează ca un „suport”. Aici, în primul rând, are loc legătura dintre molecula de enzimă și molecula de substrat. Totuși, legăturile formate de centrul de adsorbție sunt foarte slabe, ceea ce înseamnă că reacția catalitică în această etapă este reversibilă.
3) Centrii alosterici pot fi localizați atât în centrul activ, cât și pe întreaga suprafață a enzimei în ansamblu. Funcția lor este de a regla funcționarea enzimei. Reglarea are loc cu ajutorul moleculelor inhibitoare și moleculelor activatoare.
Proteinele activatoare, prin legarea de molecula de enzimă, accelerează activitatea acesteia. Inhibitorii, pe de altă parte, inhibă activitatea catalitică, iar acest lucru se poate întâmpla în două moduri: fie molecula se leagă de un situs alosteric din regiunea locului activ al enzimei (inhibare competitivă), fie se leagă de o altă regiune a enzimei. proteine (inhibare necompetitivă). considerată mai eficientă. La urma urmei, acest lucru închide locul pentru ca substratul să se lege de enzimă, iar acest proces este posibil numai în cazul unei coincidențe aproape complete a formei moleculei inhibitoare și a centrului activ.
O enzimă constă adesea nu numai din aminoacizi, ci și din alte substanțe organice și anorganice. În consecință, apoenzima este partea proteică, coenzima este partea organică, iar cofactorul este partea anorganică. Coenzima poate fi reprezentată de carbohidrați, grăsimi, acizi nucleici și vitamine. La rândul său, un cofactor este cel mai adesea ioni metalici auxiliari. Activitatea enzimelor este determinată de structura sa: substanțele suplimentare incluse în compoziție modifică proprietățile catalitice. Diverse tipuri de enzime sunt rezultatul unei combinații a tuturor factorilor enumerați în formarea complexului.
Reglarea enzimelor
Enzimele ca substanțe biologic active nu sunt întotdeauna necesare pentru organism. Biochimia enzimelor este de așa natură încât, dacă sunt catalizate excesiv, pot dăuna unei celule vii. Pentru a preveni efectele nocive ale enzimelor asupra organismului, este necesar să le reglementăm cumva activitatea.
Deoarece enzimele sunt proteine în natură, ele sunt ușor distruse la temperaturi ridicate. Procesul de denaturare este reversibil, dar poate afecta semnificativ performanța substanțelor.
pH-ul joacă, de asemenea, un rol important în reglare. Cea mai mare activitate enzimatică este de obicei observată la valori neutre ale pH-ului (7,0-7,2). Există și enzime care funcționează doar în medii acide sau doar în medii alcaline. Astfel, în lizozomii celulari se menține un pH scăzut, la care activitatea enzimelor hidrolitice este maximă. Dacă intră accidental în citoplasmă, unde mediul este deja mai aproape de neutru, activitatea lor va scădea. Această protecție împotriva „autoalimentării” se bazează pe particularitățile activității hidrolazelor.
Este de menționat importanța coenzimei și cofactorului în compoziția enzimelor. Prezența vitaminelor sau a ionilor metalici afectează semnificativ funcționarea unor enzime specifice.
Nomenclatura enzimelor
Toate enzimele din organism sunt de obicei denumite în funcție de apartenența lor la oricare dintre clase, precum și de substratul cu care reacționează. Uneori nu unul, ci două substraturi sunt folosite în nume.
Exemple de denumiri ale unor enzime:
- Enzime hepatice: lactat dehidrogenază, glutamat dehidrogenază.
- Denumirea sistematică completă a enzimei: lactat-NAD+-oxidoreductază.
Au fost păstrate și nume banale care nu respectă regulile de nomenclatură. Exemple sunt enzimele digestive: tripsina, chimotripsina, pepsina.
Procesul de sinteză a enzimelor
Funcțiile enzimelor sunt determinate la nivel genetic. Deoarece molecula este, în mare, o proteină, sinteza ei repetă exact procesele de transcripție și traducere.
Sinteza enzimatică are loc după următoarea schemă. În primul rând, informațiile despre enzima dorită sunt citite din ADN, rezultând formarea ARNm. ARN-ul mesager codifică toți aminoacizii care formează enzima. Reglarea enzimelor poate apărea și la nivel de ADN: dacă produsul reacției catalizate este suficient, transcripția genei se oprește și invers, dacă este nevoie de produs, procesul de transcripție este activat.
După ce ARNm a intrat în citoplasma celulei, începe următoarea etapă - translația. Pe ribozomii reticulului endoplasmatic se sintetizează lanțul primar, format din aminoacizi legați prin legături peptidice. Cu toate acestea, molecula proteică din structura primară nu își poate îndeplini încă funcțiile enzimatice.
Activitatea enzimelor depinde de structura proteinei. Pe același EPS, are loc răsucirea proteinelor, în urma căreia se formează mai întâi structuri secundare și apoi terțiare. Sinteza unor enzime se oprește deja în această etapă, dar pentru a activa activitatea catalitică este adesea necesară adăugarea unei coenzime și a unui cofactor.
În anumite zone ale reticulului endoplasmatic se adaugă componentele organice ale enzimei: monozaharide, acizi nucleici, grăsimi, vitamine. Unele enzime nu pot funcționa fără prezența unei coenzime.
Cofactorul joacă un rol crucial în formarea. Unele funcții enzimatice sunt disponibile numai atunci când proteina ajunge la o organizare de domeniu. Prin urmare, prezența unei structuri cuaternare, în care legătura de legătură dintre mai multe globule proteice este un ion metalic, este foarte importantă pentru ei.
Forme multiple de enzime
Există situații în care este necesar să existe mai multe enzime care catalizează aceeași reacție, dar diferă unele de altele în anumiți parametri. De exemplu, o enzimă poate funcționa la 20 de grade, dar la 0 grade nu își va mai putea îndeplini funcțiile. Ce ar trebui să facă un organism viu într-o astfel de situație la temperaturi ambientale scăzute?
Această problemă este ușor de rezolvat prin prezența mai multor enzime care catalizează aceeași reacție, dar funcționează în condiții diferite. Există două tipuri de forme multiple de enzime:
- Izoenzime. Astfel de proteine sunt codificate de gene diferite, constau din diferiți aminoacizi, dar catalizează aceeași reacție.
- Formele de plural adevărate. Aceste proteine sunt transcrise din aceeași genă, dar modificarea peptidelor are loc pe ribozomi. Rezultatul este mai multe forme ale aceleiași enzime.
Ca urmare, primul tip de forme multiple se formează la nivel genetic, în timp ce al doilea tip se formează la nivel post-traducțional.
Importanța enzimelor
În medicină, se reduce la eliberarea de noi medicamente, care conțin deja substanțe în cantitățile necesare. Oamenii de știință nu au găsit încă o modalitate de a stimula sinteza enzimelor lipsă din organism, dar astăzi există medicamente pe scară largă care pot compensa temporar deficiența lor.
Diverse enzime din celulă catalizează un număr mare de reacții asociate cu menținerea vieții. Unul dintre aceste enisme sunt reprezentanți ai grupului de nucleaze: endonucleaze și exonucleaze. Sarcina lor este de a menține un nivel constant de acizi nucleici în celulă și de a elimina ADN-ul și ARN-ul deteriorat.
Nu uitați de fenomenul de coagulare a sângelui. Ca măsură de protecție eficientă, acest proces este controlat de o serie de enzime. Principala este trombina, care transformă proteina inactivă fibrinogenul în fibrină activă. Firele sale creează un fel de rețea care înfundă locul de deteriorare a vasului, prevenind astfel pierderea excesivă de sânge.
Enzimele sunt utilizate în vinificația, fabricarea berii și producerea multor produse lactate fermentate. Drojdia poate fi folosită pentru a produce alcool din glucoză, dar un extract din aceasta este suficient pentru ca acest proces să se desfășoare cu succes.
Fapte interesante despre care nu știai
Toate enzimele din organism au o masă uriașă - de la 5000 la 1.000.000 Da. Acest lucru se datorează prezenței proteinelor în moleculă. Pentru comparație: greutatea moleculară a glucozei este de 180 Da, iar dioxidul de carbon este de doar 44 Da.
Până în prezent, au fost descoperite peste 2000 de enzime care au fost găsite în celulele diferitelor organisme. Cu toate acestea, majoritatea acestor substanțe nu au fost încă studiate pe deplin.
Activitatea enzimatică este utilizată pentru a produce pulberi de spălat eficiente. Aici, enzimele îndeplinesc același rol ca și în organism: descompun materia organică, iar această proprietate ajută în lupta împotriva petelor. Se recomandă utilizarea unei astfel de pulberi de spălat la o temperatură nu mai mare de 50 de grade, altfel poate apărea denaturarea.
Potrivit statisticilor, 20% dintre oamenii din întreaga lume suferă de o deficiență a oricăreia dintre enzime.
Proprietățile enzimelor erau cunoscute de foarte mult timp, dar abia în 1897 oamenii și-au dat seama că nu drojdia în sine, ci un extract din celulele sale, ar putea fi folosită pentru a fermenta zahărul în alcool.
a) scăderea energiei de activare;
b) creşterea energiei de activare;
c) creşterea temperaturii de reacţie;
d) scăderea temperaturii de reacţie.
18. Modificările conformației enzimei în timpul alcalozei sunt cauzate de:
19. Denaturarea unei enzime duce la inactivarea acesteia din cauza:
a) distrugerea centrului activ;
b) distrugerea cofactorului;
c) distrugerea centrului alosteric;
d) distrugerea substratului.
20. Cu specificitate relativă, enzimele acționează asupra:
a) un substrat;
b) un grup de substraturi înrudite;
c) la un anumit tip de conexiune;
d) pe orice substrat.
21. Conform teoriei lui Fisher:
a) substratul trebuie să corespundă în mod absolut conformaţiei centrului activ;
b) substratul poate să nu corespundă conformării centrului activ al enzimei;
c) cofactorul trebuie să corespundă absolut conformaţiei centrului activ;
d) cofactorul poate să nu corespundă conformaţiei situsului activ.
22. Conform teoriei lui Koshland:
a) centrul activ al enzimei se formează în final la legarea de substrat;
b) centrul activ are conformaţia necesară înainte de interacţiunea cu substratul;
c) centrul activ al enzimei se formează în final la legarea de coenzimă;
d) forma centrului activ nu depinde de structura cofactorului și substratului.
23. Tratamentul cu peptidaze este utilizat pentru curățarea rănilor purulente, deoarece acestea:
a) descompune proteinele celulelor distruse și, prin urmare, curăță rana;
b) descompune glicolipidele celulelor distruse și, prin urmare, curăță rana;
c) descompun acizii nucleici și prin aceasta curățați rana;
d) descompune carbohidrații din celulele distruse și, prin urmare, curăță rana.
24. Adăugarea tripsinei la enzime:
a) nu își vor modifica activitatea;
b) vor duce la pierderea activității lor;
c) vor duce la o creștere a activității acestora;
d) va duce la distrugerea cofactorului.
25. Dovada directă a naturii proteice a enzimei este:
a) scăderea energiei de activare;
b) accelerarea reacțiilor înainte și inversă;
c) accelerarea atingerii poziţiei de echilibru a unei reacţii reversibile;
d) încetarea efectului catalitic atunci când în soluție se adaugă o substanță care distruge legăturile peptidice.
26. Pentru a păstra gustul dulce, spicele de porumb proaspăt culese se pun câteva minute în apă clocotită pentru a:
a) au devenit moi;
b) denaturarea enzimelor care transformă glucoza în amidon;
c) a fost ușor să elibereze boabele;
d) distrug legăturile peptidice.
27. O modificare a conformației enzimei în timpul acidozei este cauzată de:
a) distrugerea legăturilor de hidrogen și ionice;
b) distrugerea legăturilor disulfurice;
c) distrugerea legăturilor peptidice;
d) distrugerea legăturilor hidrofobe.
28. Cu specificitate absolută, enzimele acționează asupra:
a) un substrat;
b) la un anumit tip de conexiune în substrat;
c) la un anumit tip de conexiune în produs;
d) pe orice substrat.
29. Denaturarea enzimatică este cauzată de:
a) substraturi;
b) săruri ale metalelor grele;
c) produse;
d) cofactori.
30. Denaturarea enzimatică este cauzată de:
a) substraturi;
b) produse;
c) acid tricloracetic;
d) cofactori.
31. Denaturarea enzimatică este cauzată de:
a) substraturi;
b) temperaturi ridicate;
c) produse;
d) cofactori.
32. Apoenzima este:
a) complex de proteine și cofactor;
b) partea proteică a enzimei;
c) ionii metalici;
d) vitamine.
33. Proprietatea comună a unei enzime și a unui catalizator anorganic este:
a) ajustabilitate;
b) nu se consumă în timpul reacţiei;
c) funcţionează în condiţii blânde;
d) specificitate ridicată.
34. Proprietatea comună a unei enzime și a unui catalizator anorganic este:
a) ajustabilitate;
b) scăderea energiei de activare;
c) greutate moleculară;
d) specificitate ridicată.
35. Inhibitor competitiv:
a) similară ca structură cu substratul;
b) structura sa nu este similară cu substratul;
c) similară ca structură cu produsul;
d) similar ca structură cu un cofactor.
36. Inhibitori alosterici:
a) actioneaza reversibil;
b) acționează ireversibil;
d) concurează cu substratul.
37. Inhibitori alosterici:
a) actioneaza ireversibil;
b) se atașează la centrul alosteric;
c) se atașează la centrul activ;
d) concurează cu un cofactor.
38. Proteoliza limitată este:
a) atașarea unei oligo- sau polipeptide la o enzimă;
b) scindarea unei oligo- sau polipeptide din enzimă;
c) atașarea unei oligo- sau polipeptide la centrul alosteric al enzimei;
d) scindarea unei oligo- sau polipeptide din centrul alosteric al enzimei.
Enzimele sunt substanțe proteice (vezi Proteine) care accelerează reacțiile chimice vitale în celulele organismelor. Fiind catalizatori, ei formează cu substanțele inițiale compuși intermediari instabili: acești compuși, descompunându-se, dau produsul final al acestei reacții și eliberează enzime.
Acțiunea unor enzime este ușor de observat experimental. Astfel, enzima catalaza accelerează semnificativ descompunerea peroxidului de hidrogen H2O2 în apă și oxigen. Aceasta este o reacție vitală, deoarece peroxidul de hidrogen se formează ca urmare a metabolismului în celulă și în sine are un efect dăunător asupra celulei. Catalaza se găsește în aproape toate celulele organismelor animale și vegetale.
Există o mulțime de enzime cunoscute, iar fiecare dintre ele accelerează doar o reacție sau grupuri de reacții similare. Această caracteristică a enzimelor se numește specificitate sau selectivitate (selectivitate) de acțiune. Direcția acțiunii lor permite organismului să efectueze rapid și precis lucrări chimice complexe pentru a rearanja moleculele alimentare în compușii de care are nevoie.
Deja în gură, în timpul mestecării alimentelor, sub influența enzimei amilaze, zaharurile complexe, în special amidonul, încep să se descompună în altele mai puțin complexe. Această activitate va fi continuată în intestin de către enzimele carbohidraze. În stomac și intestine, proteinele alimentare suferă descompunere cu participarea pepsinei, tripsinei și chimotripsinei. Grăsimile sunt descompuse în glicerol și acizi carboxilici (sau sărurile acestora) sub influența enzimelor numite lipaze. Toate aceste reacții de descompunere se desfășoară după același principiu: o anumită legătură chimică într-o moleculă de proteine, carbohidrați sau grăsimi este ruptă, iar valențele eliberate sunt folosite pentru a atașa grupările OH- și ionul H+ din moleculele de apă. Are loc procesul de hidroliză. Pentru o moleculă de proteină, această reacție poate fi reprezentată după cum urmează:
R1-CO-NH-R2- + HOH = -R1COOH + NH2-R2-
Se cunosc enzime care au un efect diferit asupra moleculelor. Unele dintre ele accelerează reacțiile redox: favorizează transferul unui electron de la o moleculă (oxidată) la alta (redusă). Există enzime care leagă molecule între ele; enzime care transferă grupuri mari și complexe de atomi de la o moleculă la alta etc.
Având un set bogat de catalizatori enzimatici, celula descompune moleculele proteinelor alimentare, grăsimilor și carbohidraților în fragmente mici și din acestea reconstruiește proteine și alte molecule care vor satisface exact nevoile unui anumit organism. De aceea marele fiziolog rus I.P.Pavlov a numit enzimele purtători de viață.
Activitatea unui număr mai mare de enzime este determinată de structura moleculei proteice. O anumită aranjare spațială a reziduurilor de aminoacizi care formează o moleculă proteică asemănătoare lanțului (lanț polipeptidic, vezi Peptide) creează condițiile pentru ca reacția catalizată de enzimă să aibă loc. Un lanț lung de reziduuri de aminoacizi este pliat într-o bilă complexă, astfel încât aminoacizii aflați departe unul de celălalt în lanț pot fi vecini. Unele dintre grupurile de reziduuri de aminoacizi care apar în acest mod prezintă proprietăți catalitice și formează centrul activ al enzimei.
Pepsina și chimotripsina, care participă la digestie, pot servi ca exemplu de enzime în care grupul activ este parte a unei molecule de proteine.
Alte enzime necesită substanțe non-proteice - așa-numiții cofactori - pentru a fi active. Un cofactor poate fi un ion metalic (zinc, mangan, calciu etc.) sau o moleculă a unui compus organic; în acest din urmă caz este adesea numită coenzimă. Uneori, prezența atât a ionilor metalici, cât și a coenzimelor este necesară pentru ca enzima să acționeze. În unele cazuri, coenzima este foarte strâns legată de proteină; acest lucru se observă, de exemplu, în enzima catalaza, unde coenzima este un compus complex de fier (hem). În unele enzime, coenzimele sunt substanțe similare ca structură moleculară cu vitaminele. Vitaminele sunt astfel precursori ai coenzimelor. Astfel, din vitamina B1 (tiamină) din celule se formează pirofosfat de tiamină - o coenzimă a unei enzime importante (se numește decarboxilază), care transformă acidul piruvic în monoxid de carbon (IV) și acetaldehidă; Vitamina B2 produce coenzime ale enzimelor flavine, care efectuează transferul de electroni în celule - una dintre etapele de oxidare a nutrienților; Vitamina B12 produce coenzimele necesare în procesul de hematopoieză etc.
În ultimii ani, așa-numitele enzime imobilizate (staționare) au fost utilizate pe scară largă. Pentru a accelera reacția dorită, acestea sunt fixate pe suprafața unui „purtător” inert. Silicagelul este de obicei folosit ca o masă albă poroasă, compoziția este oxid de siliciu (IV) sau materiale polimerice. Prin această masă se filtrează substanțele inițiale. Enzima efectuează rapid și precis „lucrare chimică” extrem de specifică, rezultând produse care aproape nu conțin compuși străini.
Enzime, complex enzimatic-substrat și energie de activare
Cea mai importantă funcție a proteinelor este catalitică; este îndeplinită de o anumită clasă de proteine - enzime. Peste 2000 de enzime au fost identificate în organism. Enzimele sunt catalizatori biologici de natură proteică care accelerează semnificativ reacțiile biochimice. Astfel, reacția enzimatică are loc de 100-1000 de ori mai rapid decât fără enzime. Ele diferă în multe proprietăți de catalizatorii utilizați în chimie. Enzimele accelerează reacțiile în condiții normale, spre deosebire de catalizatorii chimici.
La oameni și animale, în câteva secunde are loc o secvență complexă de reacții, care necesită un timp îndelungat (zile, săptămâni sau chiar luni) pentru a se finaliza folosind catalizatori chimici convenționali. Spre deosebire de reacțiile fără enzime, subprodușii nu se formează în reacțiile enzimatice (randamentul produsului final este de aproape 100%). În timpul procesului de transformare, enzimele nu sunt distruse, astfel încât o cantitate mică din ele poate cataliza reacții chimice ale unui număr mare de substanțe. Toate enzimele sunt proteine și au proprietăți caracteristice acestora (sensibilitate la modificări ale pH-ului mediului, denaturare la temperaturi ridicate etc.).
Enzimele sunt împărțite în funcție de natura lor chimică în monocomponent (simplu) Și bicomponent (complex) .
monocomponent (simplu)
Enzimele cu o singură componentă constau numai din proteine. Cele simple includ în principal enzime care realizează reacții de hidroliză (pepsină, tripsină, amilază, papaină etc.).
Bicomponent (complex)
Spre deosebire de enzimele simple, enzimele complexe conțin o parte non-proteică - o componentă cu greutate moleculară mică. Se numește partea proteică apoenzima (purtător enzimatic), non-proteic – coenzima (grup activ sau protetic). Partea neproteică a enzimelor poate fi reprezentată fie de substanțe organice (de exemplu, derivați de vitamine, NAD, NADP, uridină, nucleotide citidil, flavine), fie anorganice (de exemplu, atomi de metal - fier, magneziu, cobalt, cupru). , zinc, molibden etc.).
Nu toate coenzimele necesare pot fi sintetizate de către organisme și, prin urmare, trebuie să fie furnizate cu alimente. Lipsa vitaminelor din alimentele umane si animale determina pierderea sau scaderea activitatii enzimelor in care sunt incluse. Spre deosebire de partea proteică, coenzimele organice și anorganice sunt foarte rezistente la condiții nefavorabile (temperaturi ridicate sau scăzute, radiații etc.) și pot fi separate de apoenzimă.
Enzimele se caracterizează printr-o specificitate ridicată: pot converti doar substraturi adecvate și pot cataliza doar anumite reacții de un singur tip. Componenta sa proteică determină, dar nu întreaga sa moleculă, ci doar o mică parte a acesteia - centru activ . Structura sa corespunde structurii chimice a substantelor care reactioneaza. Enzimele se caracterizează printr-o corespondență spațială între substrat și locul activ. Se potrivesc ca o cheie într-o broască. Pot exista mai mulți centri activi într-o moleculă de enzimă. Nu numai enzimele, ci și alte proteine (heme în centrii activi ai mioglobinei și hemoglobinei) au un centru activ, adică un loc de legătură cu alte molecule. Reacțiile enzimatice apar în etape succesive - de la câteva până la zeci.
Activitatea enzimelor complexe apare numai atunci când partea proteică este combinată cu partea neproteică. De asemenea, activitatea lor se manifestă doar în anumite condiții: temperatura, presiunea, pH-ul mediului etc. Enzimele diferitelor organisme sunt cele mai active la temperatura la care sunt adaptate aceste creaturi.
Complex enzima-substrat
Se formează legăturile dintre substrat și enzimă enzima-substrat complex.
În același timp, își schimbă nu numai conformația proprie, ci și conformația substratului. Reacțiile enzimatice pot fi inhibate de proprii produși de reacție - atunci când produsele se acumulează, viteza de reacție scade. Dacă sunt puțini produși de reacție, enzima este activată.
Se numesc substanțe care pătrund în regiunea centrului activ și blochează grupările catalitice ale enzimelor inhibitori (din lat. inhibere- stai inapoi, opreste-te). Activitatea enzimatică este redusă de ionii de metale grele (plumb, mercur etc.).
Enzimele reduc energia de activare, care este nivelul de energie necesar pentru a face moleculele să reacționeze.
Energie activatoare
Energie activatoare - aceasta este energia care este cheltuită pentru ruperea unei anumite legături pentru interacțiunea chimică a doi compuși. Enzimele au o locație specifică în celulă și în organism în ansamblu. Într-o celulă, enzimele sunt conținute în anumite părți ale celulei. Multe dintre ele sunt asociate cu membranele celulelor sau organelelor individuale: mitocondrii, plastide etc.
Organismele sunt capabile să regleze biosinteza enzimelor. Acest lucru face posibilă menținerea unei compoziții relativ constantă în ciuda schimbărilor semnificative ale condițiilor de mediu și modificarea parțială a enzimelor ca răspuns la astfel de modificări. Efectul diferitelor substanțe biologic active - hormoni, medicamente, stimulente de creștere a plantelor, otrăvuri etc. - este că pot stimula sau suprima unul sau altul proces enzimatic.
Unele enzime participă la transportul activ al substanțelor prin membrane.
Numele majorității enzimelor sunt caracterizate prin sufix -az-. Se adaugă la numele substratului cu care interacționează enzima. De exemplu, hidrolaze – catalizează reacțiile de scindare a compușilor complecși în monomeri datorită adăugării unei molecule de apă la locul ruperii legăturii chimice în moleculele de proteine, polizaharide și grăsimi; oxid reductaza – accelerarea reacțiilor redox (transfer de electroni sau protoni); izomerazele– promovează rearanjarea moleculară internă (izomerizarea), transformarea izomerilor etc.
1. modifica energia liberă a reacţiei
2. inhiba reactia inversa
3. modifica constanta de echilibru a reacţiei
4. dirijați reacția de-a lungul unei căi de ocolire cu valori mai mici ale energiei de activare pentru reacțiile intermediare
102. Se poate produce o modificare a conformației unei molecule de enzimă:
2. numai când pH-ul se modifică
103. O modificare a gradului de ionizare a grupărilor funcționale ale unei enzime are loc atunci când:
1. numai când se schimbă temperatura
2. numai când pH-ul se modifică
3. numai când se schimbă ambele condiţii
4. nu apare cu nicio modificare
104. Hidroliza legăturilor peptidice are loc atunci când:
1. numai când se schimbă temperatura
2. numai când pH-ul se modifică
3. când se schimbă ambele condiţii
4. nu apare sub nicio modificare a temperaturii si pH-ului
105. Încălcarea legăturilor slabe dintr-o moleculă de enzimă are loc atunci când:
2. numai când pH-ul se modifică
3. când se schimbă ambele condiţii
4. nu apare cu nicio modificare
106 Pepsina prezintă activitate optimă la valori ale pH-ului:
1. 1,5-2,5
107. pH-ul optim pentru funcționarea majorității enzimelor este:
1. pH< 4,0
3. 6,0 < pH < 8,0
108. Alegeți-le pe cele corecte dintre următoarele afirmații:
1. toate enzimele prezintă activitate maximă la pH = 7
2. majoritatea enzimelor prezintă activitate maximă la un pH apropiat de neutru
3. pepsina prezintă activitate maximă la pH = 1,5-2,5
109. Folosind ecuația Michaelis-Menten, puteți calcula:
4. modificarea energiei libere în timpul unei reacții chimice
V = V max x [S] / K m + [S]
1. energia de activare a unei reacții chimice
2. viteza de reacție catalizată de enzime
3. bariera energetică a unei reacții chimice
111. Alegeți răspunsurile corecte: Constanta Michaelis (K m) este:
2. Poate avea semnificații diferite pentru izoenzime
3. Valoarea la care toate moleculele de enzimă sunt în forma ES
4. Cu cât valoarea sa este mai mare, cu atât este mai mare afinitatea enzimei pentru substrat
112. Alegeți răspunsurile corecte: constanta lui Michaelis (K m) este:
1. Parametrul cineticii reacției enzimatice
2. Valoarea la care toate moleculele de enzimă sunt în forma ES
3. Cu cât valoarea sa este mai mare, cu atât este mai mare afinitatea enzimei pentru substrat
4. Concentrația de substrat la care se atinge jumătate din viteza maximă de reacție (V max).
113. Numiți caracteristicile structurii și funcționării enzimelor alosterice:
3. la interacțiunea cu liganzii se observă o schimbare cooperantă în conformația subunităților
4. la interacțiunea cu liganzii se observă o schimbare cooperantă în conformația subunităților
114. Numiți caracteristicile structurii și funcționării enzimelor alosterice:
1. de regulă, sunt proteine oligomerice
2. de regulă, nu sunt proteine oligomerice
3. prezintă proprietăți reglatoare în timpul disocierii moleculei în protomeri
4. la interacțiunea cu liganzii se observă o schimbare cooperantă în conformația subunităților
